Arbeitskreis Bräse

Porphyrin-basierte multimetallische Komplexe

In der Natur sind die katalytisch aktiven Zentren von Metalloenzymen häufig starr fixierte Strukturen in einer adaptiven Proteinmatrix, die eine räumliche Anordnung der metallhaltigen Liganden relative zueinander definiert. Entsprechend bilden stark wechselwirkende Metallzentren die Grundlage für die einzigartige katalytische Aktivität vieler mehrkerniger Metalloproteine ​​wie Hämocyanin [1],[2] Hemerythrin [3], Superoxiddismutase [4], Kohlenmonoxiddehydrogenase [5] oder Cytochrom-C-Oxidase [6]. Um die einzigartige Koordinationschemie solcher Komplexe besser zu verstehen, benötigt man idealerweise ein starres molekulares System, mit dem man die Abstände zwischen den verschiedenen Metallzentren einstellen kann, ohne sie durch signifikante Veränderung des Ligandenfeldes zu beeinflussen. Dadurch wird es möglich, die Wechselwirkungen zwischen Metallzentren, insbesondere solchen, die kooperative katalytische Effekte hervorrufen, durch geringfügige Variationen des starren Gerüsts zu variieren.

Abbildung 1: Mögliche Koordinationsspheren und ein allgemeingültiges Motiv für monomere Porphyrine.

Ein in diesem Zusammenhang interessantes System sind kovalent verknüpte dimere Porphyrinmetallkomplexe, die durch systematische Strukturvariation angepasst werden können und die daraus resultierenden kooperativen Eigenschaften mit denen der entsprechenden Monomeren verglichen werden können.

Abbildung 2: schematische Darstellung porphyrin-basierter bimetallischer Komplexe

Porphyrine bieten die Möglichkeit, zahlreiche verschiedene Metallionen zu koordinieren, ohne die Liganden zu verändern, und können auf maßgeschneiderte Weise synthetisiert werden. [7], [8] Insbesondere schrittweise Synthesen sind von großem Interesse für den Zugang zu künstlich hergestellten heterobimetallischen Analoga der aktiven Zentren, wie der oben genannten Enzyme. Dies macht dimere Porphyrine zu einer optimalen Wahl, um nicht nur die elementare enzymatische Reaktivität zu modellieren und zu verstehen, sondern auch um kooperative magnetische, katalytische und optische Eigenschaften von zwei räumlich gekoppelten Metallionen zu untersuchen. Grundsätzlich sind drei verschiedene Bisporphyrin-Topologien möglich: coplanar, geneigt und cofacial. Die cofaciale Orientierung sorgt für engere Metall-Metall-Distanzen und ist daher für kooperative Effekte von größtem Interesse.

Basierend auf einer Arbeit von Naruta et al. veröffentlicht im Jahr 2017, in der ein gestapeltes Fe(III) -Porphyrin-Dimer synthetisiert und als Katalysator für die Reduktion von CO2 zu CO verwendet wurde, untersuchen wir die Synthese neuer / unterschiedlicher Porphyrin-Dimere mit starrem Grundgerüst. [9] Im Fall eines homobimetallischen Ni(II)-Komplexes konnten wir Einkristalle züchten und die Molekülstruktur bestimmen.

 

Abbildung 3: Kristallstruktur eines homobimetallischen Ni(II) porphyrin complex.

Darüber hinaus ist die erzwungene Aggregation verschiedener Metallionen oder prothetischer Gruppen in biologischen Systemen häufig ein wesentliches Instrument für die Anordnung katalytisch aktiver Zentren. [10] Inspiriert von der dreidimensionalen Struktur bakterieller Photosynthesereaktionszentren aus Rhodopseudomonas viridis, die sechs wechselwirkende Tetrapyrrole enthalten, wurden mehrere porphyrinbasierte Synthesemodelle entwickelt, um Katalysatoren für die photosynthetische Ladungstrennung zu synthetisieren und zu untersuchen. [11], [12] Um ein präzises Modelsystem zu entwerfen, sollten mindestens drei Komponenten in präzisen Anordnung fixiert werden. Daher verfolgen wir Synthesewege zu kovalent verknüpften Trimeren und größeren Anaologen multimetallischer Porphyrinkomplexe.

[1]              J. Brown, L. Powers, B. Kincaid, J. Larrabee, T. G. Spiro, J. Am. Chem. Soc. 1980, 102, 4210-4216.

[2]              K. Tatsumi, R. Hoffmann, J. Am. Chem. Soc. 1981, 103, 3328-3341.

[3]              I. M. Klotz, T. A. Klotz, H. A. Fiess, Arch. Biochem. Biophys. 1957, 68, 284-299.

[4]              A. Desideri, M. Falconi, F. Polticelli, M. Bolognesi, K. Djinovic, G. Rotilio, J. Mol. Biol. 1992, 223, 337-342.

[5]              H. Dobbek, V. Svetlitchnyi, L. Gremer, R. Huber, O. Meyer, Science 2001, 293, 1281-1285.

[6]              J. P. Collman, N. K. Devaraj, R. A. Decréau, Y. Yang, Y.-L. Yan, W. Ebina, T. A. Eberspacher, C. E. Chidsey, Science 2007, 315, 1565-1568.

[7]              A. Treibs, Liebig Ann. Chem. 1969, 728, 115-143.

[8]              M. O. Senge, Chem. Commun. 2011, 47, 1943-1960.

[9]              E. A. Mohamed, Z. N. Zahran, Y. Naruta, Chem. Mat. 2017, 29, 7140-7150.

[10]           G. M. Dubowchik and A. D. Hamilton, Journal of the Chemical Society, Chemical Communications 1987, 293-295.

[11]           T. Nagata, A. Osuka and K. Maruyama, Journal of the American Chemical Society 1990, 112, 3054-3059.

[12]           M. R. Wasielewski, Chemical Reviews 1992, 92, 435-461.